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Científicos descubren un escurridizo paso en la proteína que causa graves enfermedades cerebrales

Prión normal y saludable (izquierda) y prión mutado (derecha) / Imperial College London

Investigadores europeos identificaron por primera vez la causa para que unas proteínas normales se conviertan en una forma agresiva causante de graves enfermedades cerebrales. Asimismo, probaron una forma de bloquear el proceso, para así conducir a nuevos medicamentos que combatan estas enfermedades. El estudio fue publicado en PNAS.

La investigación realizada por el Imperial College de Londres y la Universidad de Zúrich se centró en las enfermedades priónicas. Este grupo de enfermedades cerebrales son causadas por proteínas llamadas priones que fallan y se “pliegan mal”. Cuando esto ocurre, pueden acumularse y destruir las células cerebrales.

Estas enfermedades pueden tardar décadas en manifestarse, luego son bastante agresivas y fatales. Se incluyen Kuru, el mal de las vacas locas y su equivalente humano, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD); así como una condición hereditaria llamada insomnio familiar fatal.

Anteriormente ya se había caracterizado la versión normal de los priones y la versión patógena (que causa la enfermedad). Sin embargo, el paso intermedio, cuando uno se transforma en el otro, era previamente desconocido. Ahora, el equipo ha aislado dicho paso, determinando el mecanismo que convierte a los priones normales en su forma patógena.

Agresivo y devastador

Para investigar el plegamiento incorrecto de los priones, utilizaron una forma mutante de la proteína priónica que se encuentra en personas con enfermedades priónicas hereditarias.

La forma mutante es más agresiva, haciendo que los priones pasen más rápido a su forma patógena. Esto permite a los científicos observar más fácilmente lo sucedido. No obstante, los priones son difíciles de aislar y purificar de otras proteínas en cantidades suficientes como para estudiarlos a detalle.

Luego, emplearon una técnica llamada espectroscopia de resonancia magnética nuclear combinada con análisis computacional para determinar la estructura del paso intermedio. Ahí identificaron el mecanismo molecular en funcionamiento cuando el prión se pliega incorrectamente.

Nuevos fármacos

Manejando la información, unieron fuerzas con la Universidad de Zúrich para producir anticuerpos que apunten al mecanismo. En un estudio de prueba de concepto, los científicos pudieron bloquear con éxito la transición de priones de su forma normal a la patógena.

Si bien en su forma actual, estos anticuerpos serían demasiado grandes para pasar al cerebro, el estudio muestra la posibilidad de interrumpir el mecanismo, permitiendo a los investigadores avanzar en el diseño de nuevos fármacos.

“La etapa intermedia de la patogénesis del prión es tan transitoria como si fuera un fantasma, casi imposible de imaginar”, dijo el Dr. Máximo Sanz-Hernández. “Pero ahora que tenemos una idea de lo que estamos enfrentando, podemos diseñar intervenciones más específicas”, agregó el autor principal del estudio.

Se espera que la información permita a los investigadores de fármacos y a las empresas farmacéuticas escanear sus bibliotecas de compuestos en busca de formulaciones que puedan bloquear el mecanismo.

Cualquier compuesto farmacológico primero necesitaría pruebas de laboratorio exhaustivas que aseguren su efectividad, que sea seguro y lo suficientemente pequeño como para pasar al cerebro. Ahora que se conoce el objetivo, el equipo está a la espera de una búsqueda mucho más rápida.

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